产品搜索
结构搜索
全站搜索
在线客服
-
诊断医药客服
当前位置: 行业资讯
阿尔兹海默症（AD）治疗发现新方向!
2017-03-16
来源：转载自第三方
2017-3-16
近日，来自瑞典Lund University 的研究人员使用基于同步加速器的傅里叶变换红外微光谱、非变性凝胶电泳和构象特异性抗体最新技术生成了先于β-淀粉样蛋白的有毒团块的形成图像，这或许会改变阿尔兹海默症的治疗方法。
阿尔兹海默病（Alzheimer disease，AD）是一种神经退行性疾病，多发生在老年阶段，是痴呆病中最常见的疾病。其临床表现为记忆能力减退，持续性认知能力下降以及运动障碍等，并伴随有一系列精神病症状。据世界卫生组织统计，现有4,700多万痴呆症患者，到2050年，预计可能超过1.3亿人。
在AD患者的脑中，大脑皮层和海马区会出现β淀粉样蛋白（Aβ）聚集形成的老年斑。Aβ的羧基端自聚形成核因子，以核因子为核心，形成透明状的Aβ原纤维，再经过连续的β折叠，最终形成Aβ纤维丝。Aβ蛋白聚集形成的纤维丝具有神经毒性，可以快速引起大量的神经细胞死亡。Aβ蛋白虽然不是唯一的致病原因，但是在阿尔兹海默病的发展中起着核心的作用。Aβ蛋白自身的清除和降解代谢障碍导致Aβ蛋白沉积形成Aβ蛋白斑块，能促进神经细胞凋亡，还可以激活神经胶质细胞，释放细胞因子和炎症介质，产生炎症反应，加速神经细胞死亡，而且，Aβ蛋白不仅是神经纤维缠结(NFT)形成的重要因素，还可以通过NFT引发神经元凋亡。
长期以来，科学界一直认为β-淀粉样蛋白斑块是瞬间出现的。药物研发的思路主要是调节Aβ蛋白产生、增加Aβ蛋白清除和抑制Aβ蛋白聚集。有科学家就研究了氨丁三醇在AD治疗中可能起到的作用，氨丁三醇可阻断Aβ在膜上形成的通道，降低Aβ引起的容量性钙内流升高和膜流动性增强。
而在本次研究中，研究人员使用基于同步加速器的傅里叶变换红外微光谱、非变性凝胶电泳和构象特异性抗体的新技术生成了先于β-淀粉样蛋白的有毒团块的形成图像，能够看到更接近阿尔兹海默病早期的大脑变化情况。发现，β-淀粉样蛋白进展比我们想象的要慢，并不是突然出现。结果还揭示了另一个重大发现：β-淀粉样蛋白不为单个肽，它是由四个肽单位连在一起，呈现的四聚体形式。这一发现为该病的治疗提供了一个新的假设——这四种肽的异常分离可以是β-淀粉样蛋白聚集的开始，随后形成斑块。
多年以来，世界范围内大量的专家都在努力的研究治疗阿尔兹海默症的方法。本次的新发现或许可以改变我们治疗阿尔兹海默病的方向——通过抑制这四种肽的异常分离防止Aβ聚集的开始，达到治疗疾病的目的。
如果涉及转载授权，请联系我们。
